Webbläsaren som du använder stöds inte av denna webbplats. Alla versioner av Internet Explorer stöds inte längre, av oss eller Microsoft (läs mer här: * https://www.microsoft.com/en-us/microsoft-365/windows/end-of-ie-support).

Var god och använd en modern webbläsare för att ta del av denna webbplats, som t.ex. nyaste versioner av Edge, Chrome, Firefox eller Safari osv.

Ny kunskap om livets byggstenar

Den tredimensionella strukturen hos enzymet RNR från bakterien Pseudomonas aeruginosa visar hur det stängs av när det inte längre finns ett behov av DNA-byggstenar. Illustration: Derek Logan
Den tredimensionella strukturen hos enzymet RNR från bakterien Pseudomonas aeruginosa visar hur det stängs av när det inte längre finns ett behov av DNA-byggstenar. Illustration: Derek Logan

En studie av ett enzym som bidrar till att bygga upp och reparera DNA i levande organismer ökar förståelsen för hur dessa processer styrs och hur vi kan utnyttja detta för att motverka infektioner.

Det är kemister vid naturvetenskapliga fakulteten vid Lunds universitet som tillsammans med kollegor i Umeå och Stockholm studerat enzymet ribonukleotid reduktas, RNR. Genom att använda synkrotronljus vid bland annat MAX-laboratoriet i Lund visar de den tredimensionella strukturen hos enzymet och byggstenarna i DNA. På så vis har de kommit fram till hur de binder vid varandra och hur detta används för att styra enzymets funktion.   

Forskarna tror att deras resultat, som idag är på grundforskningsnivå, i framtiden kan bidra till utveckling av nya antibakteriella läkemedel. Inte minst läkemedel mot vårdrelaterade infektioner som den så kallade sjukhussjukan. Enzymet RNR som forskarna har undersökt kommer nämligen från bakterien Pseudomonas aeruginosa som bland annat förknippas med vårdrelaterade infektioner.  

En utmaning i utvecklingen av läkemedel mot sådana patogener är att deras enzymer ofta liknar våra. Inhiberar man det främmande enzymet för att döda bakterien finns det alltid en risk att man påverkar sina egna enzymer, vilket leder till bieffekter eller rentav toxicitet.

- Vi har emellertid upptäckt att sättet att binda molekyler skiljer sig starkt åt mellan det humana enzymet och bakteriens RNR-enzym, så risken för bieffekter är alltså betydligt mindre, säger Derek Logan, universitetslektor vid naturvetenskapliga fakulteten i Lund.

I studien upptäckte forskarna också att RNR från den bakterie som orsakar den sexuellt överförbara sjukdomen klamydia har samma typ av bindning till DNA-byggstenarna. Derek Logan utesluter därför inte att de nya rönen i framtiden kan leda till ett nytt läkemedel mot klamydia. Enligt honom ligger tillämpningar i form av utvecklingsprogram för nya läkemedel dock sannolikt minst tio år in i framtiden.

Forskningsresultaten har presenterats i en artikel i den vetenskapliga tidskriften Structure.

 

 

 

 

 

Kontakt

För mer information
Derek Logan, universitetslektor
Lunds universitet, kemiska institutionen
+46-76-858 57 07
+46-46-222 14 43
derek.logan@biochemistry.lu.se

 

Kategorier

Intresserad av forskning och samhälle?
Prenumerera på Apropå!

I nyhetsbrevet Apropå varvas senaste nytt från Lunds universitet med kommentarer till aktuella samhällshändelser från några av våra 5000 forskare.