Webbläsaren som du använder stöds inte av denna webbplats. Alla versioner av Internet Explorer stöds inte längre, av oss eller Microsoft (läs mer här: * https://www.microsoft.com/en-us/microsoft-365/windows/end-of-ie-support).

Var god och använd en modern webbläsare för att ta del av denna webbplats, som t.ex. nyaste versioner av Edge, Chrome, Firefox eller Safari osv.

Characterisation of recombinant isoforms of birch pollen allergen Bet v 1

Författare

  • M D Spangfort
  • H Ipsen
  • S H Sparholt
  • S Aasmul-Olsen
  • Peter Osmark
  • F M Poulsen
  • M Larsen
  • E Mortz
  • P Roepstorff
  • J N Larsen

Summary, in English

Three isoforms of the major birch pollen allergen, Bet v, 1 from Betula verrucosa have been expressed as recombinant proteins in E. coli and purified. The immunochemical properties of recombinant isoforms (rBet v 1) differed on immunoblots when compared using Mabs and birch pollen allergic patients serum IgE. 2-D gel analysis showed that recombinant isoforms with different epitope structure can focus under the same protein spot after electrophoresis. The structure of conformational epitopes can be distorted by amino acid substitutions even when T-cell epitopes are not affected as judged by T-cell proliferation studies.

Publiceringsår

1996

Språk

Engelska

Sidor

251-254

Publikation/Tidskrift/Serie

Advances in Experimental Medicine and Biology

Volym

409

Dokumenttyp

Artikel i tidskrift

Förlag

Springer

Ämne

  • Endocrinology and Diabetes

Status

Published

Forskningsgrupp

  • Molecular Endocrinology

ISBN/ISSN/Övrigt

  • ISSN: 0065-2598