Webbläsaren som du använder stöds inte av denna webbplats. Alla versioner av Internet Explorer stöds inte längre, av oss eller Microsoft (läs mer här: * https://www.microsoft.com/en-us/microsoft-365/windows/end-of-ie-support).

Var god och använd en modern webbläsare för att ta del av denna webbplats, som t.ex. nyaste versioner av Edge, Chrome, Firefox eller Safari osv.

Coupled folding-binding versus docking: A lattice model study

Författare

Summary, in English

Using a simple hydrophobic/polar protein model, we perform a Monte Carlo study of the thermodynamics and kinetics of binding to a target structure for two closely related sequences, one of which has a unique folded state while the other is unstructured. We obtain significant differences in their binding behavior. The stable sequence has rigid docking as its preferred binding mode, while the unstructured chain tends to first attach to the target and then fold. The free-energy profiles associated with these two binding modes are compared. (C) 2004 American Institute of Physics.

Publiceringsår

2004

Språk

Engelska

Sidor

3983-3989

Publikation/Tidskrift/Serie

Journal of Chemical Physics

Volym

120

Issue

8

Dokumenttyp

Artikel i tidskrift

Förlag

American Institute of Physics (AIP)

Ämne

  • Biophysics

Status

Published

ISBN/ISSN/Övrigt

  • ISSN: 0021-9606