Webbläsaren som du använder stöds inte av denna webbplats. Alla versioner av Internet Explorer stöds inte längre, av oss eller Microsoft (läs mer här: * https://www.microsoft.com/en-us/microsoft-365/windows/end-of-ie-support).

Var god och använd en modern webbläsare för att ta del av denna webbplats, som t.ex. nyaste versioner av Edge, Chrome, Firefox eller Safari osv.

NMR solution structure of calerythrin, an EF-hand calcium-binding protein from Saccharopolyspora erythraea

Författare

  • H Tossavainen
  • P Permi
  • A Annila
  • I Kilpelainen
  • Torbjörn Drakenberg

Summary, in English

The structure of calerythrin, a prokaryotic 20 kDa calcium-binding protein has been determined by solution NMR spectroscopy. Distance, dihedral angle, J coupling, secondary chemical shift, residual dipolar coupling and radius of gyration restraints reveal four EF-hand motifs arranged in a compact globular structure. A tight turn in the middle of the amino acid sequence brings the two halves, each comprising a pair of EF-hands, close together. The structural similarity between calerythrin and the eukaryotic sarcoplasmic calcium-binding proteins is notable.

Avdelning/ar

Publiceringsår

2003

Språk

Engelska

Sidor

2505-2512

Publikation/Tidskrift/Serie

European Journal of Biochemistry

Volym

270

Issue

11

Dokumenttyp

Artikel i tidskrift

Förlag

Wiley-Blackwell

Ämne

  • Physical Chemistry

Nyckelord

  • calcium-binding
  • calerythrin
  • NMR
  • structure

Status

Published

ISBN/ISSN/Övrigt

  • ISSN: 0014-2956