Webbläsaren som du använder stöds inte av denna webbplats. Alla versioner av Internet Explorer stöds inte längre, av oss eller Microsoft (läs mer här: * https://www.microsoft.com/en-us/microsoft-365/windows/end-of-ie-support).

Var god och använd en modern webbläsare för att ta del av denna webbplats, som t.ex. nyaste versioner av Edge, Chrome, Firefox eller Safari osv.

Structure of Bombyx mori chemosensory protein 1 in solution

Författare

  • Severine Jansen
  • Josef Chmelik
  • Lukas Zidek
  • Petr Padrta
  • Petr Novak
  • Zbynek Zdrahal
  • Jean-Francois Picimbon
  • Christer Löfstedt
  • Vladimir Sklenar

Summary, in English

Chemosensory Proteins (CSPs) represent a family of conserved proteins found in insects that may be involved in chemosensory functions. BmorCSP1 is expressed mainly in antennae and legs of the silkworm moth Bombyx morii and was cloned from antennal cDNA. Here we report the determination of the structure of Bombyx mori CSP1 (BmorCSP1) by NMR. The overall fold of BmorCSP1 is globular and comprises six a-helices. These helices span residues 10-14, 17-27, 35-49, 57-72, 75-85, and 92-100. The internal hydrophobic sides of the helices are formed mostly by leucine and isoleucine residues and, therefore, well suited to constitute a binding site for hydrophobic ligands.

Publiceringsår

2007

Språk

Engelska

Sidor

135-145

Publikation/Tidskrift/Serie

Archives of Insect Biochemistry and Physiology

Volym

66

Issue

3

Dokumenttyp

Artikel i tidskrift

Förlag

John Wiley & Sons Inc.

Ämne

  • Zoology
  • Biological Sciences

Nyckelord

  • Bombyx mori
  • chemosensory proteins
  • NMR

Status

Published

Projekt

  • Evolutionary mechanisms of pheromone divergence in Lepidoptera

Forskningsgrupp

  • Pheromone Group

ISBN/ISSN/Övrigt

  • ISSN: 1520-6327