Webbläsaren som du använder stöds inte av denna webbplats. Alla versioner av Internet Explorer stöds inte längre, av oss eller Microsoft (läs mer här: * https://www.microsoft.com/en-us/microsoft-365/windows/end-of-ie-support).

Var god och använd en modern webbläsare för att ta del av denna webbplats, som t.ex. nyaste versioner av Edge, Chrome, Firefox eller Safari osv.

Purification, crystallization and X-ray diffraction analysis of dihydropyrimidinase from Dictyostelium discoideum

In English

Författare

  • B Lohkamp
  • Birgit Andersen
  • Jure Piskur
  • D Dobritzsch

Summary, in English

Dihydropyrimidinase (EC 3.5.2.2) is the second enzyme in the reductive pyrimidine-degradation pathway and catalyses the hydrolysis of 5,6-dihydrouracil and 5,6-dihydrothymine to the corresponding N-carbamylated beta-amino acids. The recombinant enzyme from the slime mould Dictyostelium discoideum was overexpressed, purified and crystallized by the vapour-diffusion method. One crystal diffracted to better than 1.8 angstrom resolution on a synchrotron source and was shown to belong to space group I222, with unit-cell parameters a = 84.6, b = 89.6, c = 134.9 angstrom and one molecule in the asymmetric unit.

Publiceringsår

2006

Språk

Engelska

Sidor

36-38

Publikation/Tidskrift/Serie

Acta Crystallographica. Section F: Structural Biology and Crystallization Communications

Volym

62

Issue

1

Dokumenttyp

Artikel i tidskrift

Förlag

Wiley-Blackwell

Ämne

  • Biological Sciences

Status

Published

ISBN/ISSN/Övrigt

  • ISSN: 2053-230X