Ett antal kemiforskare från bland annat Lunds universitet har lyckats identifiera en ny mekanism som får vissa biomolekyler att fästa vid varandra. Biomolekylerna i den aktuella studien fungerar som modeller för antibakteriella peptider, det vill säga proteinliknande molekyler som fyller viktiga funktioner i kroppen.

– Antibakteriella peptider är viktiga för vårt immunförsvar. Om man kan lista ut hur de fungerar så kan det vara av värde i utvecklingen av nya läkemedel, säger Mikael Lund, kemiforskare vid Naturvetenskapliga fakulteten på Lunds universitet.

Den aktuella studien är en kombination av teoretiska datorberäkningar och experiment. Forskarna blev väldigt förvånade då datorberäkningarna pekade på att de små biomolekylerna drogs till varandra trots att de hade samma elektriska laddning. Men resultaten bekräftades sedan i experiment som gjordes.

– Ja, vi blev mycket överraskade. Dessa biomolekyler har hög elektrisk laddning och då förväntar man sig självklart att de ska stöta bort varandra, säger Mikael Lund.

Men istället har de aktuella biomolekylerna alltså uppvisat ett till synes paradoxalt beteende. Och förklaringen till detta ligger på atomnivå. Närmare bestämt handlar det om hur vissa atomer binder samman i ändarna av molekylkedjan. Forskarnas studie är något av ett detektivarbete på atomnivå, där det gäller att kartlägga den exakta strukturen på molekylens alla atomer.

Kunskapen om hur dessa biomolekyler bygger sig själva, och hur deras elektriska laddning fungerar, är värdefull i läkemedelssammanhang. Den aktuella sortens biomolekyler anses nämligen vara en lovande kandidat vad gäller att transportera mediciner in i celler hos en patient eftersom biomolekylen har egenskapen att kunna ta sig genom cellers hölje. Det är dock inte helt känt ännu hur biomolekylen gör för att ta sig in i cellerna.

Den aktuella studien har nyligen publicerats i den vetenskapliga tidskriften PNAS.

Lena Björk Blixt