Thermodynamics of Protein Folding and Design

Summary, in Swedish

Popular Abstract in Swedish

Proteinvecknings- och proteindesign-problemen studeras med hjälp av modeller med låg upplösning och endast två typer av aminosyror, hydrofoba och hydrofila. Förutom hydrofoba krafter innehåller modellerna sekvensoberoende lokal växelverkan som visar sig ha stor påverkan på termodynamiken hos dessa modeller. Modellerna studeras med hjälp av dynamisk-parameter Monte Carlo-metoden. Vi utvecklar en Monte Carlo-algoritm för proteindesign baserad på denna metod. Vi testar också metodens användbarhet för ett annat svårt problem i beräkningsbiologi, sekvensrekonstruerings- problemet. Till sist studerar vi den statistiska fördelningen av hydrofobicitet, hos verkliga proteiner såväl som modellproteiner.

• Författare: Erik Sandelin
• Avdelning/ar: Beräkningsbiologi och biologisk fysik - Har omorganiserats
• Publiceringsår: 2000
• Språk: Engelska
• Dokumenttyp: Doktorsavhandling
• Förlag: Theoretical Physics, Lund University, Sölvegatan 14A, 223 62 Lund, Sweden
• Ämne: Biophysics
• Nyckelord: protein folding; hydrophobicity; Monte Carlo; sequence analysis; sequence assembly; shotgun sequencing; Mathematical and general theoretical physics; classical mechanics; quantum mechanics; relativity; gravitation; statistical physics; Matematisk och allmän teoretisk fysik; thermodynamics; termodynamik; Fysicumarkivet A:2000:Sandelin; statistisk fysik; relativitet; protein design; klassisk mekanik; kvantmekanik
• Status: Published
• Handledare: [unknown] [unknown]
• ISBN/ISSN/Övrigt: ISBN: 91-628-4305-2
• Försvarsdatum: 20 oktober 2000
• Försvarstid: 10:15
• Försvarsplats: Sal F, Theoretical Physics
• Opponent: Hue Sun Chan